产丝的Nephila clavata。
由RIKEN可持续资源科学中心（CSRS）的研究人员领导的一组科学家对蜘蛛丝的可溶性前体进行了研究，发现以前未被发现的结构元素是蛋白质如何形成β-sheet构象的关键。丝具有非凡的强度。
蜘蛛丝因其出色的韧性和柔韧性而闻名。它比钢强几倍，但更灵活。结果，世界各地的科学家们正在努力尝试开发可用于工业和医学应用的类似物。然而，尽管已知蜘蛛丝中的β-折叠是其强度的关键，但人们对该片的形成方式知之甚少，因此很难创建人工变体。很难理解其机理的部分原因是，丝绸最初是作为可溶蛋白产生的，可很快结晶成固体形式，并且很难分析可溶形式。
为了阐明这一点，CSRS研究人员使用转基因细菌产生了丝蛋白，这些细菌可以从金球网蜘蛛（Nephila clavipes）产生丝，然后对可溶性蛋白进行复杂的分析。他们特别研究了包围在两个端子元件之间的重复元件，这些元件已被很好地表征。他们发现重复域由两个模式组成-随机线圈和称为多脯氨酸II型螺旋的模式。事实证明，第二种类型对于形成结实的丝绸至关重要。
从本质上讲，他们的研究表明，聚脯氨酸II型螺旋结构可以形成刚性结构，然后可以非常快速地将其转变为β-折叠层，从而使丝绸得以快速编织。有趣的是，结果表明，pH对N和C末端结构域的分子相互作用很重要，它在重复结构域的折叠中不发挥重要作用，而是去除了前体穿过丝腺时会受到水和机械力的作用。
该研究的第一作者Nur Alia Oktaviani表示：“我们很幸运能够结合使用多种强大的方法，包括溶液态核磁共振光谱，远紫外圆二色光谱和振动圆二色光谱，在蛋白质形成β-折叠之前对其进行分析。发现导致形成β-折叠的这种特殊构象感到非常满意。”
负责研究小组的JST ImPACT项目负责人Keiji Numata表示：“蜘蛛丝是一种极好的材料，因为它非常坚韧，但不含有害物质，并且易于生物降解，因此不会产生任何有害作用。对环境的负担。我们希望这一发现将有助于创造出对社会有用的人造丝。”
出版物：Nur Alia Oktaviani等人，“可溶性重复域的构象和动力学阐明了蜘蛛丝的β最初薄片形成”，《自然通讯》，第9卷，文章编号：2121 (2018)
