图像，放大百万次，淀粉样蛋白原纤维，在阿尔茨海默氏症中形成的蛋白质结构的类型。
科学家已经精确地针对阿尔茨海默病的发作进行了催化触发，建立了表现出引起细胞死亡，低聚物的有毒物种的途径。
研究人员已经针对阿尔茨海默病发放的催化触发 - 当蛋白质分子的基本结构变化时导致导致大脑中神经元死亡的链反应。
首次，剑桥的化学系科学家已经能够详细映射产生“异常”形式的蛋白质形式的途径，这些蛋白质在神经变性条件如Alzheimer的根本中。
他们认为，突破是更接近早期诊断神经系统疾病（如Alzheimer和Parkinson）的能力的重要一步，并为科学家表示他们发现他们已经发现了最早的Alzheimer的发展阶段，开辟了新一代有针对性药物的可能性这种药物可能是目标。
今天在PNA期刊上发表的研究是在克里斯托弗多斯森教授和他的同事中，在剑桥建立的长期研究中，在蛋白质“错误折叠”的潜在性质和与疾病联系的情况下15年前。
该研究可能在痴呆相关疾病的诊断和药物发育中发挥着核心作用，这越来越普遍，随着人群的生活而越来越普遍，破坏性。
“目前尚无疾病为阿尔茨海默氏症和痴呆症进行修饰，只有有限的症状治疗。我们必须解决在我们进步并产生真正的影响之前在分子水平上发生的事情，“Tuomas Knowles博士说，Dobson教授的长期合作者的牵头作者。
“我们现在建立了展示如何形成细胞死亡，低聚物的有毒物种的途径。这是检测，靶向和干预的关键途径 - 将病理学的分子催化剂。“
2010年，阿尔茨海默氏症的研究信任表明，痴呆症患者超过£230亿超过癌症，而不是癌症和心脏病。就在上周，PM David Cameron敦促科学家和临床医生共同努力“改善治疗，找到科学突破”以解决“我们面临的最大的社会和医疗保健挑战之一”。
当细胞内蛋白质分子的正常结构损坏时，触发了诸如阿尔茨海默氏症等疾病的神经变性过程。
蛋白质分子是在细胞的“装配线”中制成的，其在我们DNA中编码的顺序加入称为氨基酸的化学基座。新的蛋白质出现，通常需要折叠成紧凑和复杂的结构以进行其生物学功能。
然而，在某些条件下，蛋白质可以“误解”和围绕正常蛋白质的缠绕，然后将其缠绕在一起，并将其粘在一起，该块块，经常百万的故障分子形状为笨重的蛋白质卷积。
呼吸卷发结构，称为“淀粉样蛋白原纤维”，在焦点或“物种”发生的焦点或“成核”的位置周围生长。
淀粉样蛋白原纤维可以形成巨大的蛋白质沉积物的基础 - 或斑块 - 在阿尔茨海默氏症的患者的大脑中长期看到，曾经被认为是在发现Dobson和其他十年的“有毒低聚物”之前的疾病的原因。到了。
斑块的尺寸和密度使其不溶性，因此无法移动。虽然导致阿尔茨海默病的低聚物，但足够小，以便在脑杀灭神经元周围容易地传播并与其他分子有害地相互作用 - 但它们是如何形成的，直到现在是一个谜。
在研究人员塞缪尔科恩进行的大部分工作中，新的工作表明，一旦形成了一个小但临界蛋白质'丛生的蛋白质'团块，触发了次数递增这些蛋白质复合材料的数量，激活新焦点的失控链反应通过“成核”点。
它是这种辅助成核过程，其迫使幼胞卷曲，最初由含有少量蛋白质分子的簇组成。小而高度扩散，这些是“有毒的低聚物”，危险地围绕脑细胞，杀死神经元并最终导致痴呆症的丧失和其他症状。
研究人员将基于主方程的理论框架的动力学实验汇集在一起，常用于化学和物理领域的工具，但在以前没有被利用在研究蛋白质故障的全部潜力。
最新的研究仍然在困难的另一个地面突破研究的脚跟中，在今年4月在PNA中发表的，其中剑桥集团与伦敦同事合作，并在其中一个原子结构制定了其中一个原子结构损伤淀粉样蛋白纤维蛋白卷积。他们说，发展研究技巧的岁月现在真正关掉，他们开始解决这些神经翻入疾病的“一些关键的奥秘”。
“我们基本上使用了物理和化学方法来解决生物分子问题，绘制从阿尔茨海默病的分子根系中”重建犯罪现场“的过程和主导机制的网络，”诺克尔斯解释说。
“越来越多地，使用定量实验工具和严格的理论分析来了解复杂的生物过程导致令人兴奋和更改的结果。由于阿尔茨海默氏症等疾病，您必须以高度特异的方式进行干预以防止组织毒性药剂。现在我们发现了如何创建低聚物，我们知道我们需要关闭什么过程。“
出版物：Samuel I. A.Cohena等，“淀粉样蛋白-22聚集体的增β殖通过次要成核机制，”PNA，2013年5月; DOI / 10.1073 / PNAS.1218402110
图像：Tuomas博士知识
