在《美国国家科学院院刊》上发表的一项新闻研究中，科罗拉多大学丹佛分校和宾汉姆顿大学的研究人员率先绘制出了能刺激阿尔茨海默氏病的侵略性蛋白质修饰的分子结构和动力学。
“大约有百分之十的阿尔茨海默氏病病例是由已识别的突变引起的，” CU Denver人文科学学院化学系副教授Liliya Vugmeyster博士说。“但是90％的阿尔茨海默氏症病例不能通过这些突变得到解释，这就是为什么我们需要了解该疾病的分子基础。”
阿尔茨海默氏病在症状发作前数十年开始。它开始了称为β淀粉样蛋白（A）的微观，有毒蛋白质片段β彼此凝结的一天。这些团块形成称为原纤维的链，这些原纤维结合在一起成为粘稠的打褶的薄片，堆积在像斑块一样的脑细胞上。斑块累积时会破坏细胞膜和脑细胞之间的通讯，导致它们死亡。直到现在，仅了解蛋白质的分子组成-以及导致该疾病迅速加速的更具侵略性的亚型-一直困扰着研究人员。
在与宾汉姆顿大学生物物理化学助理教授魏强的合作研究中，研究人员针对了侵略性的，“易发芽的” Ser-8-磷酸化40残基A（pS8-A40）原纤维的结构β和动β力学。他们发现，即使pS8-A40的含量较少，它也β可以作为结构多态性的α。与其他原纤维相比，它还具有更高水平的细胞毒性。在观察分子结构时，研究人员发现N末端（蛋白质的创造点）在操纵原纤维结构和聚集过程中起着重要作用。
Vugmeyster以及M.S.的学生Dan Fai Au和数学与统计科学讲师Dmitry Ostrovsky一起研究了原纤维的柔韧性。在先前的研究中，Vugmeyster发现柔韧性可能是斑块堆积控制机制的一部分。
Vugmeyster说：“原纤维对防止聚集的治疗非常有弹性。”“无论您在试管中对它们做什么，它们都会进行调整，找到一种进入有毒状态并聚集的方法。”
Vugmeyster说，绘制pS8-A40的结构图β只是一个更大难题的第一步。Binghampton的Qiang小组及其团队计划对几种重要的蛋白质修饰进行相同的处理，重点是每种蛋白质的静态结构，动力学和稳定性。她说，最终，这一信息可能有一天导致人们想到如何研发出可以打破细胞变性恶性循环的药物。
